Forscher entschlüsseln die Struktur des ribonucleoprotein des Tollwut-virus

Ein Forscherteam des Instituts für Virologie der Veterinärmedizinische Universität Wien hat erreicht einen wichtigen Durchbruch in der Erforschung der Tollwut-virus: zum ersten mal konnten die Forscher genau abbilden der Struktur des RNP dieses virus ist sehr gefährlich für die terrestrische Säugetiere.

Das rabies virus (RABV) (genus Lyssavirus, der Familie Rhabdoviridiae, Ordnung Mononegavirales) ist der primäre Erreger der Tollwut bei terrestrischen Säugetieren. Auch Menschen sind Massiv betroffen von dieser tödlichen Gefahr. Die WHO schätzt die jährliche menschliche Todesopfer auf mehr als 55.000.Die RABV-Partikel besteht aus einem Zell-abgeleiteten Membran, in der mehrere Kopien von thesurface Glykoprotein areanchored, und eine spiralförmige ribonucleoprotein (RNP), die Formen einer konischen Spitze an einem Ende.

Obwohl die einzelnen Komponenten des RNP bereits bekannt, die genaue Struktur einer intakten RABV-RNP-Komplex noch nicht identifiziert worden. Mit cryoelectron-Tomographie, ein bildgebendes Verfahren, das es ermöglicht, die dreidimensionale Darstellung kleinster Biologischer Strukturen, und eine anschließende computergestützte Analyse von subtomogram Mittelung ein Forscherteam der Veterinärmedizinischen Universität Wien rund um Christiane Riedel, die Studie der erste Autor, und Till Rümenapf, die in der Studie Letzte Autor, ist jetzt gelungen.

Zwei Viren im Gegensatz zu den Geschwistern: ähnliche Strukturen, unterschiedliche Erscheinungsbilder